Identification de protéases du termite Macrotermes subhyalinus (Rambur) et de son champignon symbiotique Termitomyces sp. Caractérisation des exo-glycosidases thermophiles ou possédant une bonne activité de transglycosylation

Abstract

Les castres neutres du termite Macrotermes subhyalinus (Rambur) et son champignon symbiotique Termitomyces sp. contiennent une variété d'osidases et de protéases. L'activité protéasique originale est celle hydrolysant le substrat Met-pNA. Les exo-glycosidases thermophiles ou possèdant une bonne activité de transglycosylation ont été purifiées et caractérisées. Les β-xylosidases de l'ouvrier et de son champignon symbiotique sont acides et possèdent une spécificité stricte vis à vis du résidu xylosyle. Celle du champignon symbiotique est plus stable que la β-xylosidase de l'ouvrier du termite Macrotermes subhyalinus (Rambur). Les deux enzymes sont donc différentes. La β-xylosidase de l'ouvrier du termite est soit sécrétée par lui même soit par ses bactéries symbiotiques. Elles sont des outils potentiels dans l'étude de la détermination des structures primaires des copules glucidiques des glycoconjugués. L'ouvrier du termite Macrotermes suhhyalinus (Rambur) possède dans son tube digestif deux formes d'α-glucosidases acides mésophiles qui ont chacune une spécificité stricte vis à vis du résidu glucosyle. Les α-Gle A et B hydrolysent préférentiellement les liaisons osidiques a(l-4) et a(l-2). L'α-Gle B hydrolyse plus le maltotétraose que les autres maltodextrines tandis que l'α-Gle A préfère le maltose. Ces deux enzymes possèdent une bonne activité de transglycosylation. Les rendements de transglycosylation dans le cas de la synthèse de néoglucoconjugués peut atteindre 50 %, dépassant ainsi les taux couramment obtenus avec la plupart des exo-glycosidases (inférieur à 30 %); ce qui fait de ces enzymes des outils intéressants pour les réactions de synthèse de néoglucoconjugués ou de détermination des structures primaires des copules glucidiques des glycoconjugués.