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Veuillez utiliser cette adresse pour citer ce document : https://hdl.handle.net/20.500.12177/177
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dc.contributor.authorKoffi, Djary M.-
dc.contributor.authorFaule, Betty M.-
dc.contributor.authorGonnety, Jean T.-
dc.contributor.authorNiamké, Sébastien L-
dc.contributor.authorKouamé, Lucien P.-
dc.contributor.authorBédikou, Micaël E.-
dc.contributor.authorZoro, Irié A.-
dc.date.accessioned2021-02-11T12:58:04Z-
dc.date.accessioned2019-04-18T21:05:33Z-
dc.date.available2021-02-11T12:58:04Z-
dc.date.available2019-04-18T21:05:33Z-
dc.date.issued2010-
dc.identifierhttps://www.ajol.info/index.php/scinat/article/view/59966fr_FR
dc.identifier.urihttps://dicames.online/jspui/handle/20.500.12177/177-
dc.description.abstractDivers substrats naturels et synthétiques ont été testés lors du criblage d’activités enzymatiques à partir de l’extrait brut des graines du cultivar à baie allongée de Lagenaria siceraria (Molina) Standl. Les meilleures activités observées sont les activités phosphatasique (0,68 ± 0,02 UI/mg),  -galactosidasique (0,26 ± 0,03 UI/mg) et  -mannosidasique (0,17 ± 0,02 UI/mg). La caractérisation physico-chimique de ces activités enzymatiques a montré qu’elles sont maximales à 55°C dans le tampon acétate de sodium (pHs 4,6 et 5,6). Elles ont montré également une bonne stabilité en fonction du pH et de la température aussi bien qu’en presence de concentrations de 5 mM de solutions ioniques (Na+, K+, Ca2+, Ba2+ et Mg2+) et de 1% (p/v) de détergents (cationique, non-ionique et anionique). La spécificité de substrat réalisée sur des composés phosphorylés a revelé une hydrolyse prépondérante du para-nitrophenylphosphate (100 ± 2,3%) et de l’ATP (95,3 ± 2,6%) tandis que le phytate de sodium est hydrolysé a un degré moindre (15,2 ± 1,8%). Le lactose et les différents mannobioses ( -1,2;  -1,3  -1,6) sont également bien hydrolysés respectivement par les activités  -galactosidasique et  -mannosidasique de l’extrait. Ces propriétés attrayantes mériteraient des études plus approfondies pour la valorisation de la phosphatase, de la  -galactosidase et de l’ -mannosidase des graines de Lagenaria siceraria en vue de leurs utilisations potentielles dans des procédés biotechnologiques.fr_FR
dc.format.extent221-235fr_FR
dc.language.isoen_USfr_FR
dc.subjectβ-galactosidase activityfr_FR
dc.subjectCultivar à baie allongéefr_FR
dc.subjectCucurbite oléagineusefr_FR
dc.subjectLagenaria sicerariafr_FR
dc.subjectActivité phosphatasiquefr_FR
dc.subjecta-mannosidasiquefr_FR
dc.titleBiochemical characterization of phosphatase, ß -galactosidase and a-mannosidase activities of seeds of an oleaginous cucurbit: Lagenaria siceraria (Molina) Standl blocky-fruited cultivarfr_FR
dc.typeArticlefr_FR
dcterms.bibliographicCitationSciences & Naturefr_FR
Collection(s) :Articles publiés dans des revues à comité scientifique

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