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https://hdl.handle.net/20.500.12177/177
Titre: | Biochemical characterization of phosphatase, ß -galactosidase and a-mannosidase activities of seeds of an oleaginous cucurbit: Lagenaria siceraria (Molina) Standl blocky-fruited cultivar |
Auteur(s): | Koffi, Djary M. Faule, Betty M. Gonnety, Jean T. Niamké, Sébastien L Kouamé, Lucien P. Bédikou, Micaël E. Zoro, Irié A. |
Mots-clés: | β-galactosidase activity Cultivar à baie allongée Cucurbite oléagineuse Lagenaria siceraria Activité phosphatasique a-mannosidasique |
Date de publication: | 2010 |
Résumé: | Divers substrats naturels et synthétiques ont été testés lors du criblage d’activités enzymatiques à partir de l’extrait brut des graines du cultivar à baie allongée de Lagenaria siceraria (Molina) Standl. Les meilleures activités observées sont les activités phosphatasique (0,68 ± 0,02 UI/mg), -galactosidasique (0,26 ± 0,03 UI/mg) et -mannosidasique (0,17 ± 0,02 UI/mg). La caractérisation physico-chimique de ces activités enzymatiques a montré qu’elles sont maximales à 55°C dans le tampon acétate de sodium (pHs 4,6 et 5,6). Elles ont montré également une bonne stabilité en fonction du pH et de la température aussi bien qu’en presence de concentrations de 5 mM de solutions ioniques (Na+, K+, Ca2+, Ba2+ et Mg2+) et de 1% (p/v) de détergents (cationique, non-ionique et anionique). La spécificité de substrat réalisée sur des composés phosphorylés a revelé une hydrolyse prépondérante du para-nitrophenylphosphate (100 ± 2,3%) et de l’ATP (95,3 ± 2,6%) tandis que le phytate de sodium est hydrolysé a un degré moindre (15,2 ± 1,8%). Le lactose et les différents mannobioses ( -1,2; -1,3 -1,6) sont également bien hydrolysés respectivement par les activités -galactosidasique et -mannosidasique de l’extrait. Ces propriétés attrayantes mériteraient des études plus approfondies pour la valorisation de la phosphatase, de la -galactosidase et de l’ -mannosidase des graines de Lagenaria siceraria en vue de leurs utilisations potentielles dans des procédés biotechnologiques. |
Pagination / Nombre de pages: | 221-235 |
URI/URL: | https://dicames.online/jspui/handle/20.500.12177/177 |
Autre(s) identifiant(s): | https://www.ajol.info/index.php/scinat/article/view/59966 |
Collection(s) : | Articles publiés dans des revues à comité scientifique |
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